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Text File  |  1995-03-04  |  1.9 KB  |  40 lines
  1. ********************************************
  2. * ADP-glucose pyrophosphorylase signatures *
  3. ********************************************
  4.  
  5. ADP-glucose  pyrophosphorylase (glucose-1-phosphate adenylyltransferase) [1,2]
  6. (EC 2.7.7.27)  catalyzes  a  very  important  step   in  the  biosynthesis  of
  7. alpha 1,4-glucans  (glycogen  or  starch) in bacteria and plants: synthesis of
  8. the activated glucosyl donor, ADP-glucose, from glucose-1-phosphate and ATP.
  9.  
  10. ADP-glucose pyrophosphorylase is a tetrameric allosterically regulated enzyme.
  11. It is a homotetramer in bacteria while in plant  chloroplasts and amyloplasts,
  12. it is a heterotetramer of two different, yet evolutionary related, subunits.
  13.  
  14. There are a number of  conserved  regions in  the  sequence  of  bacterial and
  15. plant ADP-glucose  pyrophosphorylase  subunits.  We  selected  three  of these
  16. regions as  signature  patterns.  The  first  two are N-terminal and have been
  17. proposed to  be  part  of the allosteric and/or substrate-binding sites in the
  18. Escherichia coli  enzyme  (gene  glgC).  The  third  pattern  corresponds to a
  19. conserved region in the central part of the enzymes.
  20.  
  21. -Consensus pattern: [AG]-G-G-x-G-[ST]-x-L-x(2)-L-[TA]-x(3)-A-x-P-A-V
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24.  
  25. -Consensus pattern: W-[FY]-x-G-T-A-[DN]-[AS]-[LIVMFYW]
  26. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  27. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  28.  
  29. -Consensus pattern: A-S-M-G-[LIVM]-Y-[IV]-[LIVMFY]-x(2)-[DENPH]
  30. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  31. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  32.  
  33. -Last update: October 1993 / First entry.
  34.  
  35. [ 1] Nakata P.A., Greene T.W., Anderson J.M., Smith-White B.J., Okita T.W.,
  36.      Preiss J.
  37.      Plant Mol. Biol. 17:1089-1093(1991).
  38. [ 2] Preiss J., Ball K., Hutney J., Smith-White B.J., Li. L., Okitsa T.W.
  39.      Pur. Appl. Chem. 63:535-544(1991).
  40.